Show simple item record

Study of some modified colagen biomaterials

dc.contributor.advisorMárová, Ivanacs
dc.contributor.authorZouharová, Luciecs
dc.date.accessioned2019-04-03T22:04:21Z
dc.date.available2019-04-03T22:04:21Z
dc.date.created2009cs
dc.identifier.citationZOUHAROVÁ, L. Studium vybraných modifikovaných kolagenových biomateriálů [online]. Brno: Vysoké učení technické v Brně. Fakulta chemická. 2009.cs
dc.identifier.other16561cs
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11012/13618
dc.description.abstractCílem předložené práce je studium a biochemická charakterizace modifikovaných materiálů na bázi kolagenu (připravené na ÚCHM FCH VUT v Brně), optimalizace postupu izolace kolagenu z různých druhů živočišných tkání a testování stability kolagenových preparátů. V rámci experimentální části práce byla provedena izolace kolagenu z pěti různých druhů živočišných tkání s uspokojivým výtěžkem. Koncentrace celkových proteinů byla analyzována metodou Biuretovou a Hartree – Lowryho, k měření koncentrace volných aminoskupin bylo využito metody TNBSA. Charakterizace proteinového složení kolagenu byla provedena elektroforézou PAGE-SDS. Jako srovnávací analýza byl využit mikrofluidní elektroforetický systém na mikročipech. V rámci práce byla testována i možnost separace a purifikace kolagenů pomocí gelové chromatografie. K bližší charakterizaci kolagenových preparátů byl proveden test tepelné stability s využitím ultrazvukové spektroskopie. Biologická stabilita byla testována v modelovém fyziologickém prostředí.cs
dc.description.abstractThe aim of the presented work is the study and biochemical characterization of some modified collagen materials (prepared on Institute of Material Science, Faculty of Chemistry, BUT), optimalization of collagen isolation from various types of animal tissues and testing of isolated collagen stability. First, isolation of collagen from five different animal tissues was performed with satisfactory yields. The concentration of total proteins was measured by Biuret and Hartree – Lowry method, the concentration of free amino groups was measured by TNBSA method. Protein analysis in colllagen preparatives was peformed by vertical electrophoresis PAGE-SDS and by microfluidic electrophoretic system Experion for comparison. Further purification and separation of collagen isolates by gel permeation chromatography was tested too. To detailed characterization thermal stability of collagen specimens was performed by high performance ultrasonic spectroscopy. Biological stability of collagen was tested in model physiological conditions.en
dc.language.isocscs
dc.publisherVysoké učení technické v Brně. Fakulta chemickács
dc.rightsStandardní licenční smlouva - přístup k plnému textu bez omezenícs
dc.subjectbiomateriálcs
dc.subjectkolagencs
dc.subjectkolagenázacs
dc.subjectbiomaterialen
dc.subjectcollagenen
dc.subjectcollagenaseen
dc.titleStudium vybraných modifikovaných kolagenových biomateriálůcs
dc.title.alternativeStudy of some modified colagen biomaterialsen
dc.typeTextcs
dcterms.dateAccepted2009-06-09cs
dcterms.modified2009-07-10-11:45:03cs
thesis.disciplinePotravinářská chemie a biotechnologiecs
thesis.grantorVysoké učení technické v Brně. Fakulta chemická. Ústav chemie potravin a biotechnologiícs
thesis.levelInženýrskýcs
thesis.nameIng.cs
sync.item.dbid16561en
sync.item.dbtypeZPen
sync.item.insts2019.06.21 06:25:54en
sync.item.modts2019.05.18 14:19:18en
dc.contributor.refereeDrábková, Michaelacs
dc.description.markAcs
dc.type.drivermasterThesisen
dc.type.evskpdiplomová prácecs


Files in this item

Thumbnail
Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record